第一章：核酸和蛋白质

2026-09-02

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第一章：核酸和蛋白质

一、核心概念与填空题

核酸分为 DNA 和 RNA。
DNA 为 脱氧核糖核酸，RNA 为 核糖核酸。
DNA 的平均含 P 量为 9.9%，RNA 的平均含 P 量为 9.4%。
通过测定生物样品中 P 元素，可推算核酸含量。
核酸的基本结构单位是 核苷酸。
核苷酸的基本结构单位是核苷。
核苷分子中碱基分为 嘌呤碱 和 嘧啶碱。
DNA 中的戊糖为 β-D-2-脱氧核糖。
RNA 中戊糖为 β-D-核糖。
A 表示腺嘌呤或腺苷，G 表示鸟嘌呤或鸟苷，C 表示胞嘧啶或胞苷，T 表示胸腺嘧啶或胸苷，U 表示尿嘧啶或尿苷。
ADP 含 1 个高能键，ATP 含 2 个高能键。
组织细胞中有 2 种环化核苷酸：cAMP 和 cGMP。
ATP 在能量贮存、释放中起作用。
UTP 参与糖原合成。
CTP 参与磷脂合成。
GTP 参与蛋白质合成。
cAMP 和 cGMP 是激素的“第二信使”。
核苷酸通过 3’,5’-磷酸二酯键 形成多核苷酸链。
多核苷酸链的书写方式为 5’→3’ 方向。
碱基配对规律为 A=T、C≡G。
DNA“测序”是测定碱基的排列顺序。
含量最少的 RNA 为 mRNA，约占 2%。
mRNA 是蛋白质生物合成的直接模板。
tRNA 分子最小，约占 10%~25%，是运输氨基酸的工具。
tRNA 分子中含有较多的稀有碱基。
rRNA 含量最多，约占 RNA 总量的 80%。
rRNA 与蛋白质构成的 核蛋白体 为蛋白质生物合成提供场所。
DNA 的二级结构为 双螺旋结构。
DNA 双螺旋结构直径为 2.0nm，螺距为 3.4nm，每圈螺旋含有 10 个碱基对。
维持 DNA 结构稳定的力量主要是 碱基堆积力 和氢键。
mRNA 的结构特点是 3’ 末端有多聚腺苷的“尾”结构，5’ 末端有一个 7-甲基鸟苷的“帽”结构。
mRNA 分子内含 信息区（编码区） 和 非信息区（非编码区）。
信息区是 mRNA 分子的主要结构部分，决定合成蛋白质的一级结构。
tRNA 的二级结构呈 三叶草形，tRNA 的三级结构呈 倒“L”形。
tRNA 二级结构中，环 I 含 5,6-二氢尿嘧啶，为 DHU 环；环 II 为 反密码环；环 III 为 TψC 环。
tRNA 3’ 末端有 CCA-OH 顺序，可与 AA 链接，称为“氨基酸臂”。
核酸具有紫外吸收性质，最大吸收峰在 260nm。
DNA 的 Tm 值在 70～85℃ 之间。
DNA 的 Tm 表示 变性温度。
DNA 中 C≡G 含量高，Tm 值较高。
变性的 DNA 具有 增色效应，复性的 DNA 具有 减色效应。
DNA 的复性也叫“退火”。
变性 DNA 的片段愈大，复性愈慢；浓度愈大，复性愈容易。
DNA 分子杂交的基础是 DNA 的变性与复性。
蛋白质是生命活动的物质基础。
生物界约有 100 亿 种蛋白质。
蛋白质约占人体干重的 45%。
蛋白质按分子组成分：单纯蛋白质 和 结合蛋白质。
蛋白质按分子形状分：球状蛋白 和 纤维蛋白。
蛋白质的平均含氮量为 16%，1g 氮相当于 6.25g 蛋白质。
组成蛋白质的基本结构单位是 氨基酸。
天然蛋白质有 300 多种，组成蛋白质的氨基酸有 20 种。
组成蛋白质的氨基酸为 α-氨基酸。

蛋白质的通式为：

    H
    |
R - C - COOH
    |
   NH₂

除甘氨酸外，其他蛋白质的氨基酸有旋光异构现象；（-）表示左旋体，（+）表示右旋体。
除了甘氨酸外，组成蛋白质的氨基酸都是 L 型。
属于杂环亚氨基酸的是 脯氨酸。
属于杂环氨基酸的是 组氨酸、色氨酸。
氨基酸以兼性离子存在时的溶液 pH，称为氨基酸的 等电点（pI）。
当 pH < pI（酸性环境），氨基酸（AA）为 **阳离子（+）**；当 pH > pI（碱性环境），氨基酸（AA）为 阴离子（-）。
芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸）对 280nm 波长的紫外光谱有明显吸收作用。
肽键结构式为：-CO-NH-。
十肽以下者称为寡肽，十肽以上者称为多肽。
蛋白质肽链中的每个氨基酸部分称为 氨基酸残基。
肽链的书写方向为：N 端→C 端。
谷胱甘肽中的巯基（-SH）是主要功能基团。
还原型 GSH 可变为氧化型 GSSG。
维持蛋白质一级结构的主要键是肽键和 二硫键（-S-S-）。
胰岛素含 A 链（21 肽） 和 B 链（30 肽），分子中共有 3 个二硫键。
蛋白质一级结构中的氨基酸排列顺序由 遗传密码 决定。
蛋白质的构象分：主链构象 和 侧链构象。
形成蛋白质二级结构的基础是 肽键平面。
肽键平面的键长是 0.132nm，具有 双键性能。
维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键。
蛋白质 α 螺旋一般为 右手螺旋，个别为左手螺旋。
蛋白质 α 螺旋每一圈螺旋含 3.6 个氨基酸残基，残基高度为 0.15nm，螺距为 0.54nm。
蚕丝蛋白的二级结构是典型的 β 折叠。
蛋白质四级结构包括：均一四级结构 和 非均一四级结构。
血红蛋白是由 2 个 α 亚基 和 2 个 β 亚基 构成。
蛋白质空间结构决定其生物学功能。
在需 O₂ 组织中，血红蛋白呈紧密构象（T 型）；在 O₂ 丰富的肺里，血红蛋白呈疏松构象（R 型）。
血浆蛋白等电点（pI）在 pH5 左右。
Pr 在溶液中的颗粒直径约 1～100nm。
稳定蛋白质水溶液的主要因素是：水化层 和 电荷层。
蛋白质溶液具有 胶体溶液 的性质。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质空间结构的 次级键破坏。
蛋白质呈色反应：双缩脲反应呈紫红色，酚试剂反应呈蓝色，茚三酮反应呈蓝紫色。

二、名词解释

DNA 的一级结构：DNA 中脱氧核苷酸（dAMP、dGMP、dCMP、dTMP）的组成和排列顺序。
RNA 的一级结构：RNA 中核苷酸（AMP、GMP、CMP、UMP）的组成和排列顺序。
RNA 的二级结构：RNA 分子链弯曲折叠形成局部双螺旋结构。
DNA 的三级结构：DNA 在双螺旋结构基础上进一步形成更高级的结构。
RNA 的三级结构：在 RNA 二级结构基础上，进一步弯曲形成的三维结构。
DNA 的变性：受理化因素影响，DNA 三维结构被破坏，理化性质及生物学功能改变。
增色效应：DNA 变性后氢键断裂，碱基外露，对 260nm 处紫外光吸收增强。
变性温度（Tm）：使 50% DNA 变性时的温度。
DNA 的复性：在适宜条件下，热变性后 DNA 的 2 条链重新恢复成双螺旋结构。
分子杂交：不完全互补的 2 条多核苷酸链，依据碱基配对原则，部分相互结合的现象。
氨基酸的等电点：氨基酸以兼性离子存在时的溶液 pH，用 pI 表示。
肽键：一个 AA 的羧基与另一个 AA 的氨基脱水缩合形成的共价键。
肽：氨基酸通过肽键连接起来的化合物。
氨基酸残基：蛋白质肽链中的 AA 部分。
生物活性肽：许多小分子肽具有重要生理功能，发挥一定生物学作用，这类肽称为生物活性肽。
蛋白质的一级结构：各种 AA 在多肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：多肽链主链盘旋、折叠形成的主链构象。
肽键平面：肽键中 C、O、N、H 4 个原子与其相邻的 2 个 α 碳原子共面，此平面称为肽键平面。
蛋白质的三级结构：指整条多肽链所有原子的排布方式。
蛋白质的四级结构：多个蛋白质亚基借次级键结合而形成的复杂结构。
蛋白质的变性：Pr 在理化因素影响下，空间结构破坏，理化性质和生物学活性丧失。

三、简答题

1. 比较 DNA 和 RNA？

（1）DNA 和 RNA 都由 C、H、O、N、P 5 种元素组成。
（2）DNA 位于细胞核染色质上，遗传信息的贮存和携带者，是遗传的物质基础。
（3）RNA 位于细胞质内，传递和表达遗传信息，参与蛋白质的合成。
（4）一些 RNA 具有酶的作用。
（5）DNA P 含量为 9.9%，RNA P 含量为 9.4%。

2. 简述 DNA 二级结构（双螺旋结构）要点

（1）由 2 条多核苷酸链构成，围绕一个中心轴，右手螺旋。
（2）两条链走向相反，互相平行，一条链 5’→3’，另一条链 3’→5’。
（3）碱基位于内侧，磷酸和戊糖位于外侧。
（4）碱基对共面，与螺旋中心轴垂直。
（5）双螺旋直径 2.0nm，螺距 3.4nm，每圈螺旋含 10 个碱基对。

3. RNA 有哪些主要类型？功能？

主要包括：mRNA、tRNA 和 rRNA。

（1）mRNA：含量最少，含量 2% 左右，蛋白质生物合成的直接模板。
（2）tRNA：分子最小，含量 10%～25%，活化、运输氨基酸的工具。
（3）rRNA：是核蛋白体的组成成分，约占 80%，核蛋白体为蛋白质合成提供场所。

4. RNA 二级结构（三叶草结构）的特点

① 环 I 是 DHU 环；
② 环 II 是 反密码环；
③ 环 III 是 T-ψ 环；
④ 环 II 和环 III 之间是“附加叉”；
⑤ 3’ 末端是“氨基酸臂”。

5. 核酸分子杂交的技术基础？应用？

（1）技术基础：DNA 的变性与复性。
（2）应用：
① 核酸结构及功能的研究；
② 遗传病诊断；
③ 肿瘤病因学研究；
④ 基因工程。

6. 蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征？

（1）组成单位是 氨基酸。
（2）通式：

1
2
3
4
5
    H
    |
R - C - COOH
    |
   NH₂

（3）除甘氨酸外，其余 AA 均为 L-α-氨基酸，具有旋光异构现象。
（4）AA 分为 D 型和 L 型，组成蛋白质的 AA 都是 L 型。

7. 蛋白质 α-螺旋的特征？

（1）右手螺旋，个别 Pr 存在左手螺旋。
（2）每圈螺旋含 3.6 个 AA 残基，残基高度 0.15nm，螺距 0.54nm。
（3）CO 与 NH 形成的氢键是维持 α-螺旋稳定的主要次级键。
（4）AA 的 R 基在外侧，起稳定作用。

8. 蛋白质 β-折叠的特点？

（1）肽链延伸，肽平面呈锯齿状。
（2）肽链迂回，若干肽段互相靠拢，平行排列，通过氢键连接。
（3）β-折叠结构走向平行，称顺向平行；反之，称逆向平行。

9. 蛋白质变性的本质？变性因素？临床意义？

（1）Pr 变性实质：维系 Pr 空间结构的次级键破坏。
（2）变性因素：

① 物理因素：高温、高压、超声波、紫外线、X 线等。
② 化学因素：强酸、强碱、浓乙醇、重金属、尿素、去污剂等。
（3）临床意义：
① 物理消毒和化学消毒。
② 低温保存生物制品（血清、疫苗、抗体等）。

10. 简述沉淀蛋白质的方法

① 盐析法；
② 有机溶剂沉淀法；
③ 重金属盐沉淀法；
④ 生物碱试剂沉淀法；
⑤ 加热凝固。

11. 简述蛋白质结构与功能的关系

（1）Pr 一级结构与功能的关系：多肽激素的功能与一级结构密切相关，如催产素、加压素、生长素等。
（2）Pr 空间结构与功能的关系：蛋白质空间结构决定其生物学功能。

① 酶：变性实质是酶蛋白的空间结构改变。
② 血红蛋白：紧密构象呈 T 型；疏松构象呈 R 型。
（3）Pr 一级结构与空间结构对维持 Pr 生物学活性均有重要作用。

四、补充知识点

沉淀蛋白质的相关试剂

重金属离子：Cu²⁺、Hg²⁺、Pb²⁺、Ag⁺
生物碱试剂：苦味酸、三氯乙酸、鞣酸
中性盐（盐析法）：(NH₄)₂SO₄、Na₂SO₄、NaCl 等
有机溶剂：乙醇、甲醇、丙酮

引起核酸变性的因素

加热、pH、有机溶剂（乙醇、尿素、甲酰胺、丙酰胺等）。

蛋白质分类

单纯蛋白质：清蛋白、球蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白等。
结合蛋白质：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白等。

氨基酸分类

8 种必需氨基酸：苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。

稳定蛋白质结构的次级键

三级结构：氢键、二硫键、离子键、疏水键（盐键）
四级结构：氢键、疏水键、离子键

常见核苷酸功能

核苷酸	主要功能
ATP	能量贮存与释放
UTP	参与糖原合成
CTP	参与磷脂合成
GTP	参与蛋白质合成
cAMP / cGMP	激素的“第二信使”

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